محققان می‌گویند مطالعه پروتئین آمیلوئیدی غیر طبیعی که با بروز اختلالات مختلفی از جمله بیماری آلزایمر مرتبط است، در شرایط تقریبا بدون گرانش ایستگاه فضایی بین المللی (ISS) ایده‌آل است.

 آمیلوئیدها یک مجموعه فیبریلار غیر طبیعی از پروتئین‌ها هستند که با بروز چندین بیماری از جمله بیماری آلزایمر مرتبط هستند. بنابراین درک عمیق از مکانیسم‌های آمیلوئیدها برای تدوین استراتژی‌های بالینی و ساخت داروها در برابر چنین بیماری‌هایی بسیار مهم است.
اکنون یک تیم تحقیقاتی از ژاپن با استفاده از شرایط ایستگاه فضایی بین‌المللی(ISS) تشکیل آمیلوئید را در شرایط ریزگرانش مشاهده کرده است.
شواهد در حال رشد نشان می‌دهد که فرآیندهای تشکیل آمیلوئید و مورفولوژی(ریخت‌شناسی) متعاقب فیبریل‌ها توسط عوامل محیطی مختلفی تحت تأثیر قرار می‌گیرند. یکی از این عوامل، گرانش است که باعث اختلال در همرفتی در ریزنمونه‌های اطراف فیبریل‌های آمیلوئید موجود در محلول می‌شود. به همین دلیل، این احتمال وجود دارد که فرآیندهای اجتماع مولکولی مورد نیاز برای مطالعه پروتئین را تحت تأثیر قرار دهد.
گروهی از محققان ژاپنی شامل محققان مرکز تحقیقات اکتشافی روی سیستم‌های زندگی و موجودات زنده(ExCELLS)، موسسه علوم مولکولی(IMS)، مؤسسه ملی علوم فیزیولوژیکی(NIPS)، انستیتوی ملی علوم طبیعی، دانشگاه ناگویا(NCU) و آژانس اکتشاف هوافضای ژاپن(JAXA)، برای آزمایش این احتمال، تشکیل آمیلوئید را تحت شرایط ریزگرانش در ایستگاه فضایی بین‌المللی بررسی کردند.

محققان می‌گویند ISS یک محیط آزمایشی ایده‌آل برای مطالعه آلزایمر است. آنها شکل‌گیری فیبریل پروتئین‌های آمیلوئید β یا همان "Aβ" مرتبط با بیماری آلزایمر را در ISS با شکل‌گیری آن در زمین مقایسه کردند و دریافتند که روند فیبریلاسیون Aβ به طور قابل توجهی در محیط ریزگرانش کاهش می‌یابد. نه تنها این، بلکه مورفولوژی‌های متمایز فیبریل‌های Aβ نیز در ISS مشاهده شد.
این پروژه، ایستگاه فضایی بین‌المللی را به عنوان یک محیط آزمایشی ایده‌آل یاد می‌کند. همانطور که دانشمندان در آزمایش‌های اخیر خود موفق به ایجاد "حالت ماده پنجم" در ایستگاه فضایی بین‌المللی شدند، مشخص است که محیط این ایستگاه فضایی برای بررسی مکانیسم‌های تشکیل آمیلوئید به دور از اثرات غیرقابل کنترل گرانش و جاذبه در زمین نیز مناسب است.
در آینده، این محققان به دنبال ادامه این آزمایشات و رسیدن به شناخت اساسی از شکل‌گیری آمیلوئید پاتولوژیک هستند.
یافته‌های محققان ژاپنی در مجله Nature منتشر شده است.